Receptor insuliny
Receptor insuliny[2] – błonowa glikoproteina o własnościach receptorowej kinazy tyrozynowej, która jest aktywowana przez cząsteczkę insuliny.
Receptor składa się z dwóch podjednostek α (masa cząsteczkowa 135 kDa) i z dwóch podjednostek β (masa cząsteczkowa 95 kDa). Jest to heterotetramer α-β-β-α połączony wiązaniami siarczkowymi. Podjednostki β wykazujące aktywność kinazy tyrozynowej przenikają przez błonę komórkową i działają wewnątrz komórki. Zaktywowana kinaza receptora działa przez katalizę fosforylacji pewnych białek komórkowych. Najbardziej znanym takim białkiem jest IRS-1 o masie cząsteczkowej 185 kDa[3].
Poprzez szereg kaskad fosforylacji lub defosforylacji białek dochodzi do wywierania metabolicznego wpływu insuliny[4].
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Gutmann T, Kim KH, Grzybek M, Walz T, Coskun Ü. Visualization of ligand-induced transmembrane signaling in the full-length human insulin receptor.. „Journal of Cell Biology”, 2018-02-16. DOI: 10.1083/jcb.201711047. PMID: 29453311.
- ↑ Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 923-924. ISBN 83-01-00140-2.
- ↑ Jan Tatoń. Upowszechnienie intensywnego leczenia metabolicznego cukrzycy typu 2. Molekularne i komórkowe mechanizmy działania insuliny. „Przew Lek”. 6 (4), s. 47-57, 2003.
- ↑ Edward Bańkowski: Biochemia: Podręcznik dla studentów studiów licencjackich i magisterskich. Wrocław: MedPharm Polska, 2006, s. 332. ISBN 978-83-60466-08-7.
